Das Institut für Molekularbiologie SAS
Das Institut für Molekularbiologie SAS wurde 1976 als einer der Anhänger des Biologischen Instituts (gegründet 1957) gegründet. Im Jahr 2000 hat sich das Institut für Mikrobiologie zusammengeschlossen. Die Forschungsaktivitäten am Institut umfassen Grundlagen- und angewandte Forschung auf den Gebieten der Molekularbiologie und Mikrobiologie. Derzeit konzentriert sich das wissenschaftliche Interesse auf die Klärung der strukturellen, funktionellen und evolutionären Eigenschaften von Proteinen, Fragen der Genregulation, Differenzierung und Teilung von Bakterienzellen; Erforschung von Bakteriophagen und Untersuchung der Beziehungen zwischen Mikroorganismen und ihrer Umgebung.
Die Forschung am Institut für Molekularbiologie wird in wissenschaftlichen Abteilungen und Laboratorien durchgeführt, die an zahlreichen Stipendienprojekten arbeiten. Das Institut kooperiert mit anderen SAS-Institutionen, Universitäten sowie mit ausländischen Partnern. Das Institut für Molekularbiologie ist eine externe Bildungseinrichtung für die Promotion in den Fachgebieten Molekularbiologie, Biochemie und Mikrobiologie.
Abteilung für Biochemie und Proteinstruktur
ATP-abhängige Proteasen in Mitochondrien
Mitochondriale Proteasen steuern Schlüsselschritte während der mitochondrialen Biogenese durch proteolytische Prozessierung von regulatorischen Proteinen. ATP-abhängigen AAA-Proteasen kann eine vorherrschende Rolle zugewiesen werden. Schwerpunkte unserer Forschung sind mitochondriale posttranslationale Regulationen, die Kontrolle des Zusammenbaus von Nukleoidkomplexen sowie proteolytische Prozesse zur Regulation der mitochondrialen Dynamik. Mitochondrien spielen eine wichtige Rolle bei der Zellfunktion, der Zelldifferenzierung und den Zelltodprozessen. Mitochondriale Dysfunktion trägt zum Altern, zur Pathogenese vieler neurodegenerativer Erkrankungen und zu Krebs bei. Wir analysieren die Verarbeitung und den Abbau verschiedener Schlüsselakteure, die die Mitochondriendynamik in S. cerevisiae und menschlichen Zellen regulieren.
Strukturelle und funktionelle Studien zum humanen Ryanodinrezeptor 2
Die reguläre Herdfunktion ist eine der grundlegenden physiologischen Funktionen, die für das menschliche Leben von grundlegender Bedeutung sind. Das Protein, das bei diesem Prozess eine Schlüsselrolle spielt, ist der Ryanodin-Rezeptor 2 (RyR2), der vorwiegend im Herzmuskel exprimiert wird. RyR2, ein Kalziumkanal, vermittelt die Kalziumfreisetzung aus dem sarkoplasmatischen Retikulum in das Zytoplasma, was zu einer regelmäßigen Herzkontraktion führt. Eine fehlerhafte RyR2-Funktion ist eine Ursache für schwere Herzerkrankungen (CPVT1, ARVD2, SIDS, SUO). Wir untersuchen Struktur und Funktion von RyR2 mithilfe von Bioinformatik, Proteomik, Molekular- und Strukturbiologie. Ein wichtiger Meilenstein auf diesem Weg war die Strukturbestimmung des RyR2-N-terminalen Teils durch Röntgen- und SAXS-Analyse. Es ist uns auch gelungen, mehrere RyR2-Mutanten herzustellen und zu charakterisieren, die mit den oben genannten Krankheiten assoziiert sind.
Septin - Zellteilung
Septine sind konservierte Guaninnukleotid-Bindungsproteine, die in den meisten eukaryotischen Organismen vorhanden sind und an der Zytokinese- und Membran-Remodelling-Funktion beteiligt sind. Hauptziel des Projekts ist es zu erklären, wie die spezifischen Protein-Protein-Wechselwirkungen und posttranslationalen Modifikationen in vivo Änderungen der Polymerisation von Septinfilamenten oder des Aufbaus von Strukturen höherer Ordnung hervorrufen.
Projekte in Kooperation mit anderen Instituten der SAS
Mit der Hefe S. cerevisiae als eukaryotischem Modellorganismus wollen wir die Frage beantworten, wie Wechselwirkungen zwischen intrazellulären Organellen zur Aufrechterhaltung der Lipidhomöostase beitragen. Wir konzentrieren uns auf die Beteiligung von Phosphatidylinositol-Transferproteinen an der Aufrechterhaltung der Phospholipid-Membranzusammensetzung und der Resistenz gegen Azol-Antimykotika.
