sav_logo
Vedecké oddelenia
Organizačná štruktúra
Vedenie
Vedecká rada
Vedecké oddelenia
Odborový zväz
Semináre
Doktorandské štúdium
Dokumenty
Prístup k informáciám
Linky
Časopis Biologia[IF: 0,696]
Biologia
Oddelenie biochémie a štruktúry proteínovKutejova.jpg

Ing. Eva Kutejová, CSc.

vedúci oddelenia

Biochémia a štruktúra proteínov

Ing. Eva Kutejová, CSc. (vedúci pracovnej skupiny)

ATP-závislé proteázy v mitochondriách

Mitochondriálne proteázy kontrolujú kľúčové kroky mitochondriálnej biogenézy pomocou proteolytického spracovanie regulačných proteínov. Prevažujúcu úlohu v tomto procese možno priradiť práve ATP-závislým AAA proteázam. Náš výskum sa zameriava na mitochondriálne posttranslačné regulácie, kontrolu skladania nukleoidu (mtDNA-proteínový komplex), rovnako aj proteolytické procesy regulujúce mitochondriálnu dynamiku. Mitochondrie hrajú dôležitú úlohu v bunkových funkciách, bunkovej diferenciácií a procesoch bunkovej smrti. Mitochondriálna dysfunkcia prispieva k starnutiu, patogenéze mnohých neurodegeneratívnych ochorení a rakoviny. My študujeme spracovanie a degradáciu rôznych kľúčových hráčov regulujúcich mitochondriálnu dynamiku v Saccharomyces cerevisiae a ľudských bunkách.

Štúdium štruktúry a funkcie ľudského ryanodínového receptora 2

Pravidelná srdcová činnosť je jednou zo základných fyziologických funkcií nevyhnutných pre život človeka. Bielkovina, ktorá zohráva v tomto procese kľúčovú úlohu je ryanodínový receptor 2 (hRyR2), ktorý je exprimovaný predovšetkým v myokarde. Je to vápnikový kanál, ktorý sprostredkováva uvoľnenie vápnika zo sarkoplazmatického retikula do cytoplazmy, čo má za následok pravidelnú srdcovú činnosť. Nesprávna funkcia RyR2 kanála u človeka spôsobuje závažné srdcové ochorenia (CPVT1, ARVD2, SIDS, SUO). V našom laboratóriu sa venujeme štúdiu štruktúry a funkcie hRyR2 využitím bioinformatiky, proteomiky, molekulárnej a štrukturálnej biológie. Dôležitým míľnikom na tejto ceste bolo určenie štruktúry N-koncového úseku hRyR2 pomocou SAXS a RTG-štruktúrnej analýzy. Taktiež sa nám podarilo pripraviť a charakterizovať viaceré hRyR2 mutanty asociované s vyššie uvedenými ochoreniami.

Projekty v spolupráci s inými ústavmi SAV

V našej práci využívame kvasinku Saccharomyces cerevisiae ako modelový eukaryotický organizmus pri hľadaní odpovede na otázku ako sa na udržiavaní lipidovej homeostázy podieľajú interakcie medzi bunkovými organelami. Výskum sa zameriava hlavne na účasť fosfatidylinozitol transferových proteínov v kontrole fosfolipidového zloženia membrán a rezistencie na azolové antimykotiká.

Ľudský cytomegalovírus je v populácii veľmi rozšírený herpesvírus (viac ako 80% infikovaných dospelých v SR) a v súčasnosti je klinicky najvýznamnejším pôvodcom oportúnnych infekcií u imunodeficientných pacientov. V spolupráci s VU SAV je náš výskum zameraný na prípravu a charakterizáciu vybraných rekombinantných vírusových i ľudských proteínov, ktoré sú asociované s procesmi cytotoxicity a viroprotektivity v ľudskej bunke.

 

Evolúcia proteínov

Doc. Ing. Štefan Janeček, DrSc. (vedúci pracovnej skupiny)

Laboratórium evolúcie proteínov sa venuje základnému výskumu v oblasti bioinformatiky proteínov. Zamerané je na teoretické štúdium proteínov na molekulárnej úrovni, t.j. porovnávať primárne a terciárne štruktúry proteínov a vyvodzovať vzájomné vzťahy medzi sekvenciou, štruktúrou a evolúciou na jednej strane, a funkciou, špecificitou a stabilitou na strane druhej. Cieľom je - v rámci spolupráce s experimentálnymi prístupmi - proteínové inžinierstvo a dizajn. V centre pozornosti sú enzýmy hydrolyzujúce škrob a príbuzné oligo- a polysacharidy, najmä z alfa-amylázových rodín (približne 30 rôznych enzýmových špecificít), ktoré sú v súčasnosti klasifikované v systéme CAZy (Carbohydrate-Active Enzymes) do rodín glykozidových hydroláz GH13, GH57, GH119 a prípadne aj GH126. Záujem je aj o funkčne a evolučne príbuzné enzýmy z rodín GH70, GH77 a GH31, ako aj o škrob-viažuce domény z tzv. CAZy CBM rodín.

Štefan Janeček patrí k priekopníkom bioinformatického, t.j. in silico, prístupu k štúdiu proteínov na Slovensku. Tomuto vedeckému smeru sa venuje nepretržite už 25 rokov, pričom 15 rokov odovzdáva svoje skúsenosti aj študentom ako vysokoškolský pedagóg. Publikoval 80 CC publikácií, ktoré dosiahli viac než 2000 WOS-SCI citácií. Vychoval 5 úspešne obhájených PhD-študentov. Je zakladateľom a hlavným organizátorom série medzinárodných sympózií o enzýmoch z alfa-amylázovej rodiny - ALAMYs, konaných od roku 2001 tradične na Smolenickom zámku na Slovensku. V roku 2016 založil medzinárodný "open-access" vedecký časopis Amylase. Je aj jedným z kurátorov a spoluautorov internetovej encyklopédie pre enzýmy aktívne voči sacharidom CAZypedia.

Molekulárna imunológia

Mgr. Vladimír Leksa, PhD. (vedúci pracovnej skupiny)

Správne fungovanie fyziologických procesov si vyžaduje dobre nastavenie citlivosti bunkových odpovedí. Tie zahŕňajú vzájomné interakcie mimobunkových rozpustných ligandov s receptormi na povrchu buniek a ich presné naviazanie na vnútrobunkové signalizačné kaskády. Strata kontroly nad týmito molekulovými vzťahmi vedie k rozličným ochoreniam. Napríklad k nádorovej transformácii či poruchám imunity.

Imunitné bunky vrodenej aj adaptívnej línie imunitného systému, ako sú T bunky, B bunky, makrofágy či dendritické bunky, sú neustále vystavované množstvu stimulov a musia sa v okamihu rozhodnúť medzi vlastným a cudzím, neškodným a nebezpečným, a teda medzi voľbou tolerovať či odpovedať. Mnoho molekulových mechanizmov v tom zohráva dôležitú úlohu .

V našom laboratóriu študujeme vzťahy bunkových receptorov a ich zodpovedajúcich ligandov a signalizačných molekúl a ich funkcie pre správne nastavenie imunity. Sústredíme sa najmä na molekuly nevyhnutné pre transport proteínov, tzv. prenášače. Naše doterajšie výsledky výrazne poukazujú na úlohu pre Manóza 6-fosfátový receptor (CD222) v regulácii rozličných bunkových odpovedí, a to nielen imunitných buniek, napríklad proteolýzy, migrácie, prenosu signálu cez membránu, či endocytóze. Naším cieľom je odhaliť, akú špecifickú úlohu zohráva tento endozómový prenášač proteínov, a transport proteínov vôbec, pri imunitných odpovediach v zdraví, ale aj v rôznych chorobách. Naším dlhodobým cieľom je ponúknuť farmakologické nástroje na úpravu týchto odpovedí, ak je ich rovnováha porušená. Naše laboratórium úzko spolupracuje s Oddelením molekulárnej imunológie na Inštitúte hygieny a aplikovanej imunológie na Medickej Univerzite vo Viedni. Viac informácií o našich spoločných projektoch je možné nájsť tiež tu.

Neurobiológia

RNDr. František Jurský, CSc. (vedúci pracovnej skupiny)

Transportéry neurotransmiterov sú membránové proteíny, príbuzensky zoskupené do rodiny: sodium/chloride dependent transporters solute carrier 6 (SLC6). Udržiavajú správnu koncentráciu viacerých neurotransmiterov a ich poruchy možu mať za následok vážne ochorenia. Zatiaľ čo značne štruktúrne konzervované jadro molekúl transportérov sa počas fylogenézy veľmi nezmenilo, málo sa vie o štruktúre a funkcii cytoplazmatických úsekov transportérov. Tieto úseky sa priamo nezúčastňujú transportu, obsahujú však viaceré regulačné signály ovplyvňujúce výslednú výkonnosť transportéra.

Naše laboratórium v predchádzajúcej práci zistilo že viaceré transportéry sú substráty vápnikovo závislej proteázy kalpain. Či toto proteolytické skrátenie transportérov predstavuje nový spôsob ich regulácie naďalej skúmame. Naše posledné experimenty ukázali, že N-terminálne konce glycínových transportérov vykazujú atypickú dynamickú interakciu s Coomassie Brilliant Blue, čo naznačuje ich vysokú flexibilitu a neštrukturovaný character, ktorý sme nezávisle potvrdili cirkulárnym dichroizmom týchto proteínov.

Glycínový transporter GlyT1  je v mozgu často kolokalizovaný s NMDA receptorom a pretože NMDA receptor používa glycín ako koagonist, GlyT1 zohráva dôležitú úlohu v jeho regulácii. V našom laboratóriu sme zistili že benzofenantridínove alkaloidy inhibujú GlyT1 v mikromolárnej koncentrácii a identifikovali sme tiež ich potenciálne väzbové vrecko. Aj keď tieto alkaloidy vykazujú široké spectrum aktivít a výsledok má predovšetkým toxikologický význam, optimalizácia famakoforu može viesť k inhibítorom s väčšou špecificitou pre GlyT1.  NMDA receptor sa zúčastňuje regulácie vyššej nervovej činnosti, pamäti a prenosu signálu bolesti, preto inhibítory GlyT1 možu predstavovať potenciálne významné liečivá ovplyvňujúce tieto procesy.

Transportéry neurotransmiterov nesú na svojom C-terminálnom konci tzv. PDZ viažúci motív. V našej nedávno publikovanej práci sme zistili, že motívy viacerých transportérov interagujú in vitro s PDZ doménami multi-PDZ signálneho proteínu MUPP1. Tieto interakcie odhalili viaceré 3D podobnosti PDZ motívov transportérov, ktoré by nebolo možné získať z ich primárnych aminokyselinových sekvencií. 

Zoznam pracovníkov

Vedeckí a odborní pracovníci:
     Doc. Ing. Štefan Janeček, DrSc.
     Ing. Eva Kutejová, CSc.
     Mgr. Martina Baliová, PhD.
     Mgr. Vladena Bauerová, PhD.
     RNDr. Vladimír Pevala, PhD.
     RNDr. Marian Farkašovský, CSc.
     Ing. Gabriela Ondrovičová, PhD.
     RNDr. Ľubica Urbániková, CSc.
     Mgr. Vladimír Leksa, PhD.
     Dr. Jacob Bauer, PhD.
     RNDr. František Jurský, CSc.
     RNDr. Andrea Kuchtová, PhD.
     Mgr. Marek Gabriško, PhD.
     Ing. Michaela Franková
     Mgr. Zuzana Janíčková
     Mgr. Filip Mareček
     Mgr. Lucia Martináková
     Mgr. Nina Kunová, PhD.
     RNDr. Katarína Majzlová
     Ing. Jana Godočíková
     RNDr. Radka Káčeriková
Doktorandi:
     Mgr. Eva Petrovčíková
     Mgr. Anna Juhásová
     Mgr. Barbora Keresztesová
     Mgr. Kristína Vičíková
     Ing. Mária Martinovičová
     Mgr. Lenka Kerényiová
     Mgr. Veronika Kotrasová
     Mgr. Jelena Pavlović
Diplomanti:
     Bc. Marianna Guteková
     Bc. Marianna Rószová
     Bc. Anna Kubániová
     Bc. Nikola Madrová
     Bc. Ivana Pátrovičová
     Bc. Antónia Ilková
     Bc. Ivica Mlynárová
     Bc. Barbora Bučková
     Mgr. Monika Birčáková
     Bc. Filip Purgiňa
     Bc. Barbora Zámocká
     Mgr. Ľubica Mačáková
     Bc. Dominika Čierna
     Bc. Andrea Szalayová
     Bc. Martina Kubovová
     Bc. Oksana Mytiai

Medzinárodná vedecká spolupráca

  1. BioChemoInformatics Unit, Institute of Organic Synthesis and Photoreactivity, National Research Council , Bologna, Taliansko
  2. Cardiff University School of Dentistry, Cardiff, Spojené kráľovstvo
  3. Chemistry & Biochemistry Department at University of California, Los Angeles, Los Angeles, USA
  4. Department for Structural and Computational Biology, Max F. Perutz Laboratories, Vienna, Rakúsko
  5. Department of Chemistry, University of York, York, Spojené kráľovstvo
  6. Department of Dermatology, Medical University of Vienna, Vienna, Rakúsko
  7. Dr. Dessy Natalia, Biochemistry Research Division, Faculty of Mathematics and Natural Sciences, Institut Teknologi Bandung, Bandung, Indonézia
  8. Dr. Jean-Luc Da Lage, Laboratoire Evolution, Génomes Comportement, Ecologie, CNRS, Université Paris Sud, Gif sur Yvette, Francúzko
  9. Dr. Kian Mau Goh, Department of Biosciences and Health Sciences, Universiti Teknologi Malaysia, Johor Bahru, Malajzia
  10. Dr. Natasa Bozic, Institute of Chemistry, Technology and Metallurgy, University of Belgrade, Belgrade, Srbsko
  11. Dr. Paweł Filipkowski, Department of Food Chemistry, Technology and Biotechnology, Faculty of Chemistry, Gdansk University of Technology, Gdansk, Poľsko
  12. Institute of Cellular Biology and Pathology, 1st Faculty of Medicine, Charles University in Prague, Prague, Česká republika
  13. Laboratory of Molecular Immunology, Institute of Molecular Genetics, AS CR, Praha, Česká republika
  14. Microbiological Institute, Academy of Sciences of Czech Republic, Prague, Česká republika
  15. Molecular Immunology Unit, Institute for Hygiene and Applied Immunology, Center for Pathophysiology, Infectiology and Immunology, Medical University of Vienna, Vienna, Rakúsko
  16. National Centre for Biomolecular Research, Masaryk University, Brno, Česká republika
  17. Prof. Birte Svensson, Enzyme and Protein Chemistry, Department of Systems Biology, Technical University of Denmark, Kgs. Lyngby - Copenhagen, Dánsko
  18. Prof. Marc J.E.C. van der Maarel, Department Aquatic Biotechnology and Bioproduct Engineering, University of Groningen, Groningen, Holandsko

Riešené projekty

  • Cytoarchitektúra vápnikovej signalizácie srdcovy?ch myocytov vo vy?voji hypertrofie myokardu.
    (APVV-15-0302, Jul 2016 - Jun 2019)
    Zodpovedný riešiteľ: Vladimír Leksa
    Hlavný koordinátor: Ing. Alexandra Zahradnikova, DrSc., UMFG SAV
  • Faktory ovplyvňujúce dynamiku mitochondriálneho nukleoidu.
    (2/0075/18, Jan 2018 - Dec 2021)
    Zodpovedný riešiteľ: Eva Kutejová
  • Izolácia a pokročilá charakterizácia nových probiotických mikroorganizmov s potenciálom pre uplatnenie v biomedicíne a biotechnológiách.
    (1/0519/18, Jan 2018 - Dec 2021)
    Zodpovedný riešiteľ: Vladimír Pevala
    Hlavný koordinátor: Mgr. Ambro Ľuboš, PhD., Faculty of Medicine UPJŠ Košice
  • Ľudský mliečny bioaktívny glykoproteín laktoferín ako regulátor homeostázy.
    (2/0020/17, Jan 2017 - Dec 2020)
    Zodpovedný riešiteľ: Vladimír Leksa
  • Modulácia imunitnej odpovede cytomegalovírusom a jej imunoterapeutický potenciál.
    (APVV-14-0839, Jul 2015 - Jun 2019)
    Zodpovedný riešiteľ: Eva Kutejová
    Hlavný koordinátor: Mgr. Ivana Nemčovičová, PhD.
  • Posttranslačné modifikácie v mitochondriách a ich úloha v patologických procesoch.
    (APVV-15-0375, Jul 2016 - Jun 2020)
    Zodpovedný riešiteľ: Eva Kutejová
  • Regulácia pericelulárnej proteolýzy: od molekulárnych mechanizmov k novým subsetom imunitných buniek a terapeutickým nástrojom.
    (APVV-16-0452, Jul 2017 - Jun 2021)
    Zodpovedný riešiteľ: Vladimír Leksa
  • Štruktúra a funkcia RIH domén ľudského ryanodínového receptora 2, ich interakcii s ligandami ako základ pre vývoj liečiv v terapii srdcových arytmií.
    (2/0140/16, Jan 2016 - Dec 2019)
    Zodpovedný riešiteľ: Vladena Bauerová
  • Úloha medziorganelových interakcií v lipidovej homeostáze.
    (APVV-15-0654, Jul 2016 - Jun 2020)
    Zodpovedný riešiteľ: Vladimír Pevala
    Hlavný koordinátor: RNDr. Ivan Hapala, CSc.

Vybrané publikácie

  1. Abbott, W., Alber, O., Bayer, E., Berrin, J.G., Boraston, A., Brumer, H., Brzezinski, R., Clarke, A., Cobucci-Ponzano, B., Cockburn, D., Coutinho, P., Czjzek, M., Dassa, B., Davies, G.J., Janecek, S.
    Ten years of CAZypedia: a living encyclopedia of carbohydrate-active enzymes.
    (2018) Glycobiology 28: 3-8.
  2. Baliova, M., Jursky, F.
    Specific glycine to alanine mutation eliminates dynamic interaction of polymeric GlyT1a N-terminus with Coomassie Brilliant Blue G-250.
    (2018) Electrophoresis 39: 1357-1360.
  3. Jeszeova, L., Bauerova-Hlinkova, V., Barath, P., Puskarova, A., Buckova, M., Krakova, L., Pangallo, D.
    Biochemical and proteomic characterization of the extracellular enzymatic preparate of Exiguobacterium undae, suitable for efficient animal glue removal.
    (2018) Appl. Microbiol. Biotechnol. 102: 6525-6536.
  4. Kacerikova, R., Godocikova, J., Wang, Z., Kutejova, E., Raunser, S., Farkasovsky, M.
    Modulation of septin higher-order structure by the Cdc28 protein kinase.
    (2018) Biologia 73: 1025-1033.
  5. Kuchtova, A., Gentry, M.S., Janecek, S.
    The unique evolution of the carbohydrate-binding module CBM20 in laforin.
    (2018) FEBS Lett. 592: 586-598.
  6. Leksa, V., Schiller, H.B., Stockinger, H.
    Biotin-Chasing Assay to Evaluate uPAR Stability and Cleavage on the Surface of Cells.
    (2018) Methods Mol Biol. 1731: 39-47.
  7. Martinovicova, M., Janecek, S.
    In silico analysis of the alpha-amylase family GH57: eventual subfamilies reflecting enzyme specificities.
    (2018) 3 Biotech 8: 307-.
  8. Ohradanova-Repic, A., Machacek, C., Charvet, C., Lager, F., Le Roux, D., Platzer, R., Leksa, V., Mitulovic, G., Burkard, T.R., Zlabinger, G.J., Fischer, M.B., Feuillet, V., Renault, G., Blüml, S., Benko, M.
    Extracellular Purine Metabolism Is the Switchboard of Immunosuppressive Macrophages and a Novel Target to Treat Diseases With Macrophage Imbalances.
    (2018) Front Immunol 9: 852-.
  9. Petrovcikova, E., Vicikova, K., Leksa, V.
    Extracellular vesicles ? biogenesis, composition, function, uptake and therapeutic applications.
    (2018) Biologia 73: 437-448.
  10. Vicikova, K., Petrovcikova, E., Manka, P., Drach, J., Stockinger, H., Leksa, V.
    Serum and urinary levels of CD222 in cancer: origin and diagnostic value..
    (2018) Neoplasma 19: 762-768.
  11. Zwirzitz, A., Reiter, M., Skrabana, R., Ohradanova-Repic, A., Majdic, O., Gutekova, M., Cehlar, O., Petrovcikova, E., Kutejova, E., Stanek, G., Stockinger, H., Leksa, V.
    Lactoferrin is a natural inhibitor of plasminogen activation.
    (2018) J. Biol. Chem. 293: 8600-8613.
  12. Faltinova, A., Tomaskova, N., Antalik, M., Sevcik, J., Zahradnikova, A.
    The N-Terminal Region of the Ryanodine Receptor Affects Channel Activation..
    (2017) Front. Physiol. 8:443: 1-15.
  13. Janecek, S., Majzlova, K., Svensson, B., MacGregor, E.A.
    The starch-binding domain family CBM41 - an in silico analysis of evolutionary relationships.
    (2017) Proteins 85: 1480-1492.
  14. Kunova, N., Ondrovicova, G., Bauer, J., Bellova, J., Ambro, L., Martinakova, L., Kotrasova, V., Kutejova, E., Pevala, V.
    The role of Lon-mediated proteolysis in the dynamics of mitochondrial nucleic acid-protein complexes.
    (2017) Sci Rep 7(631): 1-13.
  15. Leksa, V., Ilkova, A., Vicikova, K., Stockinger, H.
    Unravelling novel functions of the endosomal transporter mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor receptor (CD222) in health and disease: An emerging regulator of the immune system..
    (2017) Immunol. Lett. 190: 194-200.
  16. Mieog, J.C., Janecek, S., Ral, J.P.
    New insight in cereal starch degradation: identification and structural characterization of four alpha-amylases in bread wheat.
    (2017) Amylase 1: 35-49.
  17. Sarian, F.D., Janecek, S., Pijning, T., Ihsanawati, -., Nurachman, Z., Radjasa, O.K., Dijkhuizen, L., Natalia, D., van der Maarel, M.J.
    A new group of glycoside hydrolase family 13 alpha-amylases with an aberrant catalytic triad.
    (2017) Sci Rep 7: 44230-.
  18. Zamocky, M., Janecek, S., Obinger, C.
    Fungal Hybrid B heme peroxidases - unique fusions of a heme peroxidase domain with a carbohydrate-binding domain .
    (2017) Sci Rep 7 (9393): 1-12-.
  19. Janecek, S., Gabrisko, M.
    Remarkable evolutionary relatedness among the enzymes and proteins from the alpha-amylase family.
    (2016) Cell. Mol. Life Sci. 73(14): 2707-2725.
  20. Janecek, S., Svensson, B.
    Amylolytic glycoside hydrolases.
    (2016) Cell. Mol. Life Sci. 73: 2601-2602.
  21. Juhasova, A., Baliova, M., Jursky, F.
    A Dynamic Interaction of Coomassie Dye with the Glycine Transporters N-termini.
    (2016) Protein J. 35: 371-378.
  22. Kereiche, S., Kovacik, L., Bednar, J., Pevala, V., Kunova, N., Ondrovicova, G., Bauer, J., Ambro, L., Bellova, J., Kutejova, E., Raska, I.
    The N-terminal domain plays a crucial role in the structure of a full-length human mitochondrial Lon protease..
    (2016) Sci Rep 6(33631): 1-10.
  23. Kuchtova, A., Janecek, S.
    Domain evolution in enzymes of the neopullulanase subfamily.
    (2016) Microbiology-(UK) 162(12): 2099-2115.
  24. Machacek, C., Supper, V., Leksa, V., Mitulovic, G., Spittler, A., Drbal, K., Suchanek, M., Ohradanova-Repic, A., Stockinger, H.
    Folate Receptor ? Regulates Integrin CD11b/CD18 Adhesion of a Macrophage Subset to Collagen.
    (2016) J. Immunol. 197(&): 2229-2238.
  25. Pevala, V., Truban, D., Bauer, J., Kostan, J., Kunova, N., Bellova, J., Brandstetter, M., Marini, V., Krejci, L., Tomaska, L., Nosek, J., Kutejova, E.
    The structure and DNA-binding properties of Mgm101 from a yeast with a linear mitochondrial genome.
    (2016) Nucleic Acids Res. 44(5): 2227-2239.
  26. Supper, V., Schiller, H.B., Paster, W., Forster, F., Boulegue, C., Mitulovic, G., Leksa, V., Ohradanova-Repic, A., Machacek, C., Schatzlmaier, P., Zlabinger, G.J., Stockinger, H.
    Association of CD147 and Calcium Exporter PMCA4 Uncouples IL-2 Expression from Early TCR Signaling.
    (2016) J. Immunol. 196(3): 1387-1399.
  27. Baliova, M., Juhasova, A., Jursky, F.
    The elution of certain protein affinity tags with millimolar concentrations of diclofenac.
    (2015) J. Chromatogr. B 1006: 187-193.
  28. Halgasova, N., Solteszova, B., Pevala, V., Kostan, J., Kutejova, E., Bukovska, G.
    A RepA-like protein from bacteriophage BFK20 is a multifunctional protein with primase, polymerase, NTPase and helicase activities.
    (2015) Virus Res. 210: 178-187.
  29. Janecek, S., Kuchtova, A., Petrovicova, S.
    A novel GH13 subfamily of alpha-amylases with a pair of tryptophans in the helix alpha3 of the catalytic TIM-barrel, the LPDlx signature in the conserved sequence region V and a conserved aromatic motif at the C-terminus.
    (2015) Biologia 70(10): 1284-1294.
  30. Jursky, F., Baliova, M., Juhasova, A.
    Structural insights into the benzophenanthridines binding to human glycine transporter GlyT1.
    (2015) Eur. J. Pharmacol. 765: 1-6.
  31. Kuchtova, A., Janecek, S.
    In silico analysis of family GH77 with focus on amylomaltases from borreliae and disproportionating enzymes DPE2 from plants and bacteria.
    (2015) BBA-Proteins Proteomics 1854: 1260-1268.
  32. Schilter, H., Cantemir-Stone, C.Z., Leksa, V., Ohradanova-Repic, A., Findlay, A.D., Deodhar, M., Stockinger, H., Song, X., Molloy, M., Marsh, C.B., Jarolimek, W.
    The mannose-6-phosphate analogue, PXS64, inhibits fibrosis via TGF-β1 pathway in human lung fibroblasts.
    (2015) Immunol. Lett. 2(165): 90-101.
  33. Ambro, L., Pevala, V., Ondrovicova, G., Bellova, J., Kunova, N., Kutejova, E., Bauer, J.
    Mutations to a glycine loop in the catalytic site of human Lon changes its protease, peptidase and ATPase activities.
    (2014) FEBS J. 281: 1784-1797.
  34. Baliova, M., Juhasova, A., Jursky, F.
    Using a collection of MUPP1 domains to investigate similarities of neurotransmitter transporters C-terminal PDZ motifs.
    (2014) Biochem. Biophys. Res. Commun. 454(1): 25-29.
  35. Bauer, J., Ondrovicova, G., Najmanova, L., Pevala, V., Kamenik, Z., Kostan, J., Janata, J., Kutejova, E.
    Structure and possible mechanism of the CcbJ methyltransferase from Streptomyces caelestis.
    (2014) Acta Crystallogr. D 70(4): 943-957.
  36. Borko, L., Bauerova-Hlinkova, V., Hostinova, E., Gasperik, J., Beck, K.F., Lai, A.F., Zahradnikova, A., Sevcik, J.
    Structural insights into the human RyR2 N-terminal region involved in cardiac arrhythmias.
    (2014) Acta Crystallogr. D D70(11): 2897-2912.
  37. Holic, R., Simova, Z., Ashlin, T., Pevala, V., Poloncova, K., Tahotna, D., Kutejova, E., Cockroft, S., Griac, P.
    Phosphatidylinositol binding of Saccharomyces cerevisiae Pdr16p represents an essential feature of this lipid transfer protein to provide protection against azole antifungals.
    (2014) Biochim. Biophys. Acta Mol. Cell Biol. Lipids 1841(10): 1483-1490.
  38. Janecek, S., Svensson, B., MacGregor, E.A.
    Alpha-amylase: an enzyme specificity found in various families of glycoside hydrolases.
    (2014) Cell. Mol. Life Sci. 71: 1149-1170.
  39. Kereiche, S., Kovacik, L., Pevala, V., Ambro, L., Bellova, J., Kutejova, E., Raska, I.
    Three-Dimensional Reconstruction of the S885A Mutant of Human Mitochondrial Lon Protease.
    (2014) Folia Biol.-Prague 60(Suppl 1): 62-65.
  40. Majzlova, K., Janecek, S.
    Two structurally related starch-binding domain families CBM25 and CBM26.
    (2014) Biologia 69(9): 1087-1096.
  41. Mihalikova, A., Baliova, M., Jursky, F.
    Effect of phosphomimetic mutations on the C-terminal sensitivity of glycine transporter GlyT1 to calpain.
    (2014) Neurosci. Res. 81-82: 85-91.
  42. Mihalikova, A., Baliova, M., Jursky, F.
    Calcium Dependent Interaction of Calmodulin with the GlyT1 C-terminus.
    (2014) Neurochem. Res. 39(11): 2225-2233.
  43. Pace, C.N., Fu, H., Lee, F.K., Landua, J., Trevino, S.R., Schell, D., Thurlkill, R.L., Imura, S., Scholtz, J.M., Gajiwala, K., Sevcik, J., Urbanikova, L., Myers, J.K., Takano, K., Hebert, E.J.
    Contribution of hydrogen bonds to protein stability.
    (2014) Protein Sci. 23(5): 652-661.
  44. Pfisterer, K., Forster, F., Paster, W., Supper, V., Ohradanova-Repic, A., Eckerstorfer, P., Zwirzitz, A., Donner, C., Boulegue, C., Schiller, H.B., Ondrovicova, G., Acuto, O., Stockinger, H., Leksa, V.
    The Late Endosomal Transporter CD222 Directs the Spatial Distribution and Activity of Lck..
    (2014) J. Immunol. 193(6): 2718-2732.
  45. Ranjani, V., Janecek, S., Chai, K.P., Shahir, S., Raja Abd Rahman, R.N., Chan, K.G., Goh, K.M.
    Protein engineering of selected residues from conserved sequence regions of a novel Anoxybacillus alpha-amylase.
    (2014) Sci Rep 4: 5850-.
  46. Blesak, K., Janecek, S.
    Two potentially novel amylolytic enzyme specificities in the prokaryotic glycoside hydrolase alpha-amylase family GH57.
    (2013) Microbiology-(UK) 159: 2584-2593.
  47. Borko, L., Kostan, J., Zahradnikova, A., Pevala, V., Gasperik, J., Hostinova, E., Urbanikova, L., Djinović-Carugo, K., Bauerova-Hlinkova, V., Sevcik, J.
    Human Cardiac Ryanodine Receptor: Preparation, Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of the N-terminal Region.
    (2013) Protein Pept. Lett. 20(11): 1211-1216.
  48. Faltinova, A., Zahradnikova, A.
    Modification of cardiac RYR2 gating by a peptide from the central domain of the RYR2.
    (2013) Cent. Eur. J. Biol. 8(12): 1164-1171.
  49. Jursky, F., Baliova, M.
    Expression and purification of recombinant calpain-derived N-terminal peptides from glycine transporter GlyT2 .
    (2013) Protein Expr. Purif. 88(1): 143-149.
  50. Kadlcik, S., Kucera, T., Chalupska, D., Gazak, R., Koberska, M., Ulanova, D., Kopecky, J., Kutejova, E., Najmanova, L., Janata, J.
    Adaptation of an L-Proline Adenylation Domain to Use 4- Propyl-L-Proline in the Evolution of Lincosamide Biosynthesis.
    (2013) PLoS One 8: e84902-.
  51. Kucera, T., Otyepka, M., Matuskova, A., Samad, A., Kutejova, E., Janata, J.
    A Computational Study of the Glycine-Rich Loop of Mitochondrial Processing Peptidase.
    (2013) PLoS One 8: e74518-.
  52. Majzlova, K., Pukajova, Z., Janecek, S.
    Tracing the evolution of the alpha-amylase subfamily GH13_36 covering the amylolytic enzymes intermediate between oligo-1,6-glucosidases and neopullulanases.
    (2013) Carbohydr. Res. 367: 48-57.
  53. Najmanova, L., Kutejova, E., Kadlec, J., Polan, M., Olsovska, J., Benada, O., Novotna, J., Kamenik, Z., Halada, P., Bauer, J., Janata, J.
    Characterization of N-Demethyllincosamide Methyltransferases LmbJ and CcbJ.
    (2013) ChemBioChem 14: 2259-2262.
  54. Novotna, J., Olsovska, J., Novak, P., Mojzes, P., Chaloupkova, R., Kamenik, Z., Spizek, J., Kutejova, E., Mareckova, M., Tichy, P., Damborsky, J., Janata, J.
    Lincomycin Biosynthesis Involves a Tyrosine Hydroxylating Heme Protein of an Unusual Enzyme Family.
    (2013) PLoS One 8(12): e79974-.
  55. Pancik, P., Bauerova-Hlinkova, V., Kudelova, M.
    Purification of recombinant M3 proteins of murine gammaherpesviruses 68 and 72 expressed in Escherichia coli.
    (2013) Acta Virol. 57: 59-68.
  56. Puspasari, F., Radjasa, O.K., Noer, A.S., Nurachman, Z., Syah, Y.M., van der Maarel, M.J., Dijkhuizen, L., Janecek, S., Natalia, D.
    Raw starch–degrading alpha-amylase from Bacillus aquimaris MKSC 6.2: isolation and expression of the gene, bioinformatics and biochemical characterization of the recombinant enzyme.
    (2013) J. Appl. Microbiol. 114: 108-120.
  57. Ambro, L., Pevala, V., Bauer, J., Kutejova, E.
    The influence of ATP-dependent proteases on a variety of nucleoid-associated processes.
    (2012) J. Struct. Biol. 179: 181-192.
  58. Blesak, K., Janecek, S.
    Sequence fingerprints of enzyme specificities from the glycoside hydrolase family GH57.
    (2012) Extremophiles 16(3): 497-506.
  59. Janecek, S., Kuchtova, A.
    In silico identification of catalytic residues and domain fold of the family GH119 sharing the catalytic machinery with the alpha-amylase family GH57.
    (2012) FEBS Lett. 586(19): 3360-3366.
  60. Jung, T.Y., Li, D., Park, J.T., Yoon, S.M., Tran, P.L., Oh, B.H., Janecek, S., Park, S.G., Woo, E.J., Park, K.H.
    Association of novel domain in active site of archaic hyperthermophilic maltogenic amylase from Staphylothermus marinus.
    (2012) J. Biol. Chem. 278(11): 7979-7989.
  61. Jursky, F., Baliova, M., Mihalikova, A.
    Molecular basis for differential glycine transporters sensitivity to sanguinarine .
    (2012) Toxicol. Lett. 212(3): 262-267.
  62. Leksa, V., Pfisterer, K., Ondrovicova, G., Binder, B., Lakatošová, S., Donner, C., Schiller, H.B., Zwirzitz, A., Mrvová, K., Pevala, V., Kutejova, E., Stockinger, H.
    Dissecting Mannose 6-Phosphate-Insulin-like Growth Factor 2 Receptor Complexes That Control Activation and Uptake of Plasminogen in Cells.
    (2012) J. Biol. Chem. 287(27): 22450-22462.
  63. Sedlacek, J., Fabry, M., Sieglova, I., Kral, V., Uhnakova, B., Mudra, M., Kronrad, L., Sawicka, A., Mikolajczak, R., Rezacova, P.
    Recombinant fragment of an antibody tailored for direct radioiodination.
    (2012) J. Label. Compd. Radiopharm. 55(1): 52-56.
  64. Skrabana, R., Cehlar, O., Flachbartova, Z., Kovac, A., Sevcik, J., Novak, M.
    Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of two peptides from Alzheimer PHF in complex with the MN423 antibody Fab fragment.
    (2012) Acta Crystallographica Sect. F-Struct. Biol. Cryst. Commun. 68(10): 1186-1190.
  65. Janecek, S., Blesak, K.
    Sequence-structural features and evolutionary relationships of family GH57 alpha-amylases and their putative alpha-amylase-like homologues.
    (2011) Protein J. 30(6): 429-435.
  66. Janecek, S., Svensson, B., MacGregor, E.A.
    Structural and evolutionary aspects of two families of non-catalytic domains present in starch and glycogen binding proteins from microbes, plants and animals.
    (2011) Enzyme Microb. Technol. 49(5): 429-440.
  67. Jursky, F., Baliova, M.
    Differential effect of the benzophenanthridine alkaloids sanguinarine and chelerythrine on glycine transporters.
    (2011) Neurochem. Int. 58: 641-647.
  68. Leksa, V., Loewe, R., Binder, B., Schiller, H.B., Eckerstorfer, P., Forster, F., Soler-Cardona, A., Ondrovicova, G., Kutejova, E., Steinhuber, A., Breuss, J., Drach, J., Petzelbauer, P., Binder, B.R., Stockinger, H.
    Soluble M6P/IGF2R released by TACE controls angiogenesis via blocking plasminogen activation. .
    (2011) Circ.Res. 108(6): 676-685.
  69. Baliova, M., Jursky, F.
    Calcium dependent modification of distal C-terminal sequences of glycine transporter GlyT1.
    (2010) Neurochem. Int. 57: 254-261.
  70. Dvoráková-Holá, K., Matuskova, A., Kubala, M., Otyepka, M., Kucera, T., Vecer, J., Herman, P., Parkhomenko, N., Kutejova, E., Janata, J.
    Glycine-rich loop of mitochondrial processing peptidase alpha-subunit is responsible for substrate recognition by a mechanism analogous to mitochondrial receptor Tom20..
    (2010) J. Mol. Biol. 396(5): 1197-1210.
  71. García-Nafría, J., Ondrovicova, G., Blagova, E., Levdikov, V.M., Bauer, J., Suzuki, C.K., Kutejova, E., Wilkinson, A.J., Wilson, K.S.
    Structure of the catalytic domain of the human mitochondrial Lon protease: Proposed relation of oligomer formation and activity.
    (2010) Protein Sci. 19(5): 987-999.
  72. Godany, A., Majzlova, K., Horvathova, V., Vidova, B., Janecek, S.
    Tyrosine 39 of GH13 alpha-amylase from Thermococcus hydrothermalis contributes to its thermostability.
    (2010) Biologia 65(3): 408-415.
  73. Hostinova, E., Janecek, S., Gasperik, J.
    Gene sequence, bioinformatics and enzymatic characterization of alpha-amylase from Saccharomycopsis fibuligera KZ.
    (2010) Protein J. 29(5): 355-364.
  74. Baliova, M., Knab, A., Franekova, V., Jursky, F.
    Modification of the cytosolic regions of GABA transporter GAT1 by calpain.
    (2009) Neurochem. Int. 55(5): 288-294.
  75. Christiansen, C., Abou Hachem, M., Janecek, S., Viksoe-Nielsen, A., Blennow, A., Svensson, B.
    The carbohydrate-binding module family 20 – diversity, structure, and function.
    (2009) FEBS J. 276(18): 5006-5029.
  76. Gabrisko, M., Janecek, S.
    Looking for the ancestry of the heavy-chain subunits of heteromeric amino acid transporters rBAT and 4F2hc within the GH13 alpha-amylase family.
    (2009) FEBS J. 276(24): 7265-7278.
  77. Muhammad, A., Schiller, H.B., Forster, H.H., Eckerstorfer, P., Geyeregger, R., Leksa, V., Zlabinger, G.J., Sibilia, M., Sonnleitner, A., Paster, W., Stockinger, H.
    Sequential Cooperation of CD2 and CD48 in the Buildup of the Early TCR Signalosome.
    (2009) J. Immunol. 182(12): 7672-7680.
  78. Probst, O.C., Puxbaum, V., Svoboda, B., Leksa, V., Stockinger, H., Mikula, M., Mikulits, W., Mach, L.
    The mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor II receptor restricts the tumourigenicity and invasiveness of squamous cell carcinoma cells..
    (2009) Int. J. Cancer 124(11): 2559-2567.
  79. Schiller, H.B., Szekeres, A., Binder, B.R., Stockinger, H., Leksa, V.
    Mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor 2 receptor limits cell invasion by controlling alphaVbeta3 integrin expression and proteolytic processing of urokinase-type plasminogen activator receptor..
    (2009) Mol. Biol. Cell 20(3): 745-756.
  80. Franekova, V., Baliova, M., Jursky, F.
    Truncation of human dopamine transporter by protease calpain.
    (2008) Neurochem. Int. 52: 1436-1441.
  81. Godany, A., Vidova, B., Janecek, S.
    The unique glycoside hydrolase family 77 amylomaltase from Borrelia burgdorferi with only catalytic triad conserved.
    (2008) FEMS Microbiol. Lett. 284(1): 84-91.
  82. Hlinkova, V., Xing, G.X., Bauer, J., Shin, Y.J., Dionne, I., Rajashankar, K.R., Bell, S.D., Ling, H.
    Structures of monomeric, dimeric and trimeric PCNA: PCNA-ring assembly and opening.
    (2008) Acta Crystallogr. D D64: 941-949.
  83. Khunkaewla, P., Schiller, H.B., Paster, W., Leksa, V., Cermák, L., Andera, L., Horejsi, V., Stockinger, H.
    LFA-1-mediated leukocyte adhesion regulated by interaction of CD43 with LFA-1 and CD147.
    (2008) Mol. Immunol. 45(6): 1703-1711.
  84. Smid, O., Matuskova, A., Harris, S.R., Kucera, T., Novotny, M., Horvathova, V., Hrdy, I., Kutejova, E., Hirt, R.P., Embley, M., Janata, J., Tachezy, J.
    Reductive Evolution of the Mitochondrial Processing Peptidases of the Unicellular Parasites Trichomonas vaginalis and Giardia intestinalis.
    (2008) PLoS Pathog. 4(12): e1000243-.
  85. Janecek, S., Svensson, B., MacGregor, E.A.
    A remote but significant sequence homology between glycoside hydrolase clan GH-H and family GH31.
    (2007) FEBS Lett. 581(7): 1261-1268.
  86. Jiang, Z., Li, B., Jursky, F., Shen, W.
    Differential distribution of glycine transporters in Muller cells and neurons in amphibian retinas.
    (2007) Visual Neurosci. 24(2): 157-168.
  87. Lu, B., Yadav, S., Shah, P.G., Liu, T., Tian, B., Pukszta, S., Villaluna, N., Kutejova, E., Newlon, C.S., Santos, J.H., Suzuki, C.K.
    Roles for the Human ATP-dependent Lon Protease in Mitochondrial DNA Maintenance.
    (2007) J. Biol. Chem. 282(24): 17363-17374.
  88. van der Kaaij, R.M., Janecek, S., van der Maarel, M.J., Dijkhuizen, L.
    Phylogenetic and biochemical characterization of a novel cluster of intracellular fungal alpha-amylase enzymes.
    (2007) Microbiology-(UK) 153(12): 4003-4015.
  89. Csokova, N., Skrabana, R., Urbanikova, L., Kovacech, B., Popov, A., Sevcik, J., Novak, M.
    Preparation, crystallization and preliminary X-ray analysis of the Fab fragment of monoclonal antibody MN423, revealing the structural aspects of Alzheimer’s paired helical filaments.
    (2006) Protein Pept. Lett. 13(9): 941-944.
  90. Machovic, M., Janecek, S.
    The evolution of putative starch-binding domains.
    (2006) FEBS Lett. 580(27): 6349-6356.
  91. Machovic, M., Janecek, S.
    Starch-binding domains in the post-genome era.
    (2006) Cell. Mol. Life Sci. 63(23): 2710-2721.
  92. Baliova, M., Jursky, F.
    Calpain Sensitive Regions in the N-terminal Cytoplasmic Domains of Glycine Transporters GlyT1A and GlyT1B.
    (2005) Neurochem. Res. 30: 1093-1100.
  93. Leksa, V., Godar, S., Schiller, H.B., Feurtbauer, E., Muhammad, A., Slezakova, K., Horejsi, V., Steinstein, P., Weidle, U.H., Binder, B.R., Stockinger, H.
    TGF-beta-induced apoptosis in endothelial cells mediated by M6P/IGFII-R and mini-plasminogen.
    (2005) J. Cell Sci. 118(19): 4577-4586.
  94. Machovic, M., Svensson, B., MacGregor, E.A., Janecek, S.
    A new clan of CBM families based on bioinformatics of starch-binding domains from families CBM20 and CBM21.
    (2005) FEBS J. 272(21): 5497-5513.
  95. Ondrovicova, G., Liu, T., Singh, K., Tian, B., Li, H., Gakh, O., Perecko, D., Janata, J., Granot, Z., Orly, J., Kutejova, E., Suzuki, C.K.
    Cleavage site selection within a folded substrate by the mitochondrial ATPdependent Lon protease.
    (2005) J. Biol. Chem. 280: 25103-25110.
  96. Alston, R.W., Urbanikova, L., Sevcik, J., Lasagna, M., Reinhart, G.D., Scholtz, J.M., Pace, C.N.
    Contribution of single tryptophan residues to the fluorescence and stability of ribonuclease Sa.
    (2004) Biophys. J. 87: 4036-4047.
  97. Baliova, M., Betz, H., Jursky, F.
    Calpain-mediated proteolytic cleavage of the neuronal glycine transporter, GlyT2.
    (2004) J. Neurochem. 88: 227-232.
  98. Baliova, M., Jursky, F.
    Use of calpain for native GlyT2 N-terminal region separation and its potential use in transporter N-terminus interaction studies.
    (2004) Biologia 59(6): 839-842.
  99. Baliova, M., Jursky, F.
    Phosphatase inhibitors influence proteolytic cleavage pattern of Glycine transporter GlyT2 N-terminus.
    (2004) Biologia 59(6): 843-845.
  100. Janata, J., Hola, K., Kubala, M., Gakh, O., Parkhomenko, N., Matuskova, A., Kutejova, E., Amler, E.
    Substrate evokes translocation of both domains in the mitochondrial processing peptidase alpha-subunit during which the C-terminus acts as a stabilizing element.
    (2004) Biochem. Biophys. Res. Commun. 316(1): 211-217.
  101. Liu, T., Lu, B., Lee, I., Ondrovicova, G., Kutejova, E., Suzuki, C.K.
    DNA and RNA binding by the mitochondrial Lon protease is regulated by nucleotide and protein substrate.
    (2004) J. Biol. Chem. 279: 13902-13910.
  102. Sevcik, J., Urbanikova, L., Kostan, J., Janda, L., Wiche, G.
    Actin-binding domain of mouse plectin: crystal structure and binding to vimentin.
    (2004) Eur. J. Biochem. 271: 1873-1884.
  103. Stahlberg, H., Kutejova, E., Muchova, K., Gregorini, M., Lustig, A., Muller, S.A., Olivieri, V., Engel, A., Wilkinson, A.J., Barak, I.
    Oligomeric structure of the Bacillus subtilis cell division protein DivIVA determined by transmission electron microscopy.
    (2004) Mol. Microbiol. 52: 1281-1290.
  104. Zona, R., Chang-Pi-Hin, F., O'Donohue, M.J., Janecek, S.
    Bioinformatics of the family 57 glycoside hydrolases and identification of catalytic residues in amylopullulanase from Thermococcus hydrothermalis.
    (2004) Eur. J. Biochem. 271(14): 2863-2872.
  105. Horecka, T., Perecko, D., Kutejova, E., Mikulasova, D., Kollarova, M.
    The activities of the two thioredoxins from Streptomyces aureofaciens are not interchangeable.
    (2003) J. Basic Microbiol. 43(1): 62-67.
  106. Janecek, S., Svensson, B., MacGregor, E.A.
    Relation between domain evolution, specificity, and taxonomy of the a-amylase family members containing a C-terminal starch-binding domain.
    (2003) Eur. J. Biochem. 270(4): 635-345.
  107. Janecek, S.
    A motif of a microbial starch-binding domain found in human genethonin.
    (2002) Bioinformatics 18(11): 1534-1537.
  108. Janecek, S.
    How many conserved sequence regions are there in the alpha-amylase family?.
    (2002) Biologia 57(Suppl. 11): 29-41.
  109. Mertova, J., Almasiova, M., Perecko, D., Bilka, F., Benesova, M., Bezakova, L., Psenak, M., Kutejova, E.
    ATP-dependent Lon protease from maize mitochondria - comparison with the other Lon proteases.
    (2002) Biologia 57(6): 739-745.
  110. Oslancova, A., Janecek, S.
    Oligo-1,6-glucosidase and neopullulanase enzyme subfamilies from the a-amylase family defined by the fifth conserved sequence region.
    (2002) Cell. Mol. Life Sci. 59(11): 1945-1959.
  111. Sevcik, J., Urbanikova, L., Leland, P.A., Raines, R.T.
    X-ray structure of two crystalline forms of a Streptomycete ribonuclease with cytotoxic activity.
    (2002) J. Biol. Chem. 277: 47325-47330.
  112. Urbanikova, L., Janda, L., Popov, A., Wiche, G., Sevcik, J.
    Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the plectin actin binding domain.
    (2002) Acta Crystallogr. D 58: 1368-1370.
  113. MacGregor, E.A., Janecek, S., Svensson, B.
    Relationship of sequence and structure to specificity in the alpha-amylase family of enzymes.
    (2001) Biochim. Biophys. Acta 1546(1): 1-20.
  114. Pace, C.N., Horn, G., Hebert, E.J., Bechert, J., Shaw, K., Urbanikova, L., Scholtz, J.M., Sevcik, J.
    Tyrosine Hydrogen Bonds Make a Large Contribution to Protein Stability.
    (2001) J. Mol. Biol. 312: 393-404.
  115. Janecek, S., Svensson, B., Russell, R.R.
    Location of repeat elements in glucansucrases of Leuconostoc and Streptococcus species.
    (2000) FEMS Microbiol. Lett. 192(1): 53-57.
  116. Janecek, S., Sevcik, J.
    The evolution of starch-binding domain.
    (1999) FEBS Lett. 456(1): 119-125.
  117. Janecek, S., Leveque, E., Belarbi, A., Haye, B.
    Close evolutionary relatedness of alpha-amylases from Archaea and plants.
    (1999) J. Mol. Evol. 48(4): 421-426.
  118. Stahlberg, H., Kutejova, E., Suda, K., Wolpensinger, B., Lustig, A., Schatz, G., Engel, A., Suzuki, C.K.
    Mitochondrial Lon of Saccharomyces cerevisiae is a ring-shaped protease with seven flexible subunits.
    (1999) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 96: 6787-6790.
  119. Sevcik, J., Urbanikova, L., Dauter, Z., Wilson, K.S.
    Recognition of RNase Sa by the inhibitor barstar: Crystal structure of the complex at 1.7 A resolution.
    (1998) Acta Crystallogr. D 54: 954-963.
  120. Urbanikova, L., Sevcik, J.
    Crystallization and preliminary X-ray investigation of the complex of RNase Sa with wild-type barstar.
    (1998) Acta Crystallogr. D 54: 403-404.
  121. Urbanikova, L., Sevcik, J.
    Crystal structure of the complex RNase Sa - barstar at 1.7 A resolution.
    (1998) Gen. Physiol. Biophys. 17: 12-15.
  122. van Dijl, J.M., Kutejova, E., Suda, K., Perecko, D., Schatz, G., Suzuki, C.K.
    The ATPase and protease domains of yeast mitochondrial Lon: roles in proteolysis and respiration-dependent growth.
    (1998) Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 95: 10584-10589.
  123. Janecek, S., Svensson, B., Henrissat, B.
    Domain evolution in the alpha-amylase family.
    (1997) J. Mol. Evol. 45(3): 322-331.
  124. Janecek, S.
    Alpha-amylase family: molecular biology and evolution.
    (1997) Prog. Biophys. Mol. Biol. 67(1): 67-97.
  125. Benesova, M., Durcova, G., Kuzela, S., Kutejova, E., Psenak, M.
    Spinach chloroplast ATP-dependent endopeptidase Ti-like protease .
    (1996) Phytochemistry 41: 65-69.
  126. Janecek, S., MacGregor, E.A., Svensson, B.
    Characteristic differences in the primary structure allow discrimination of cyclodextrin glucanotransferases from alpha-amylases.
    (1995) Biochem J. 305(2): 685-686.
  127. Suzuki, C.K., Kutejova, E., Suda, K.
    Analysis and purification of ATP-dependent mitochondrial lon protease of Saccharomyces cerevisiae.
    (1995) Methods Enzymol. 260: 486-494.
  128. Halgasova, N., Kutejova, E., Timko, J.
    Purification and some characteristics of the acetylxylan esterase from Schizophyllum commune.
    (1994) Biochem J. 298: 751-755.
  129. Janecek, S.
    Sequence similarities and evolutionary relationships of microbial, plant and animal alpha-amylases.
    (1994) Eur. J. Biochem. 224(2): 519-524.
  130. Janecek, S.
    Parallel beta/alpha-barrels of alpha-amylase, cyclodextrin glycosyltransferase and oligo-1,6-glucosidase versus the barrel of beta-amylase: evolutionary distance is a reflection of unrelated sequences.
    (1994) FEBS Lett. 353(2): 119-123.
  131. Kutejova, E., Durcova, G., Surovkova, E., Kuzela, S.
    Yeast mitochondrial ATP-dependent protease: purification and comparison with the homologous rat enzyme and the bacterial ATP-dependent protease La.
    (1993) FEBS Lett. 329: 47-50.
  132. Vanat, I., Pristas, P., Kutejova, E., Judova, J., Godany, A., Javorsky, P.
    SbvI restriction endonuclease from Streptococcus bovis.
    (1993) Lett. Appl. Microbiol. 17(6): 297-299.
  133. Janecek, S.
    New conserved amino acid region of alpha-amylases in the third loop of their (beta/alpha)8-barrel domains.
    (1992) Biochem J. 288(3): 1069-1070.